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微管相關蛋白tau與(AD)病神經原纖維退變 貨號:bs-0157R
發表者:北京博奧森生物      發表時間:2016-2-15
Alzheimer病(AD)是成人癡呆癥中最常見的一種。神經細胞內的神經原纖維纏結(NFT)是其特征性腦損傷之一。NFT的主要組成成分是異常過度磷酸化的微管相關蛋白tau,這種tau蛋白以聚集的雙螺旋絲(PHF)存在。越來越多的實驗證明:NFT引起的神經原纖維退化在AD發病中起重要作用。 AD腦中微管相關蛋白tau被異常過度磷酸化,在此基礎上又被異常糖基化/糖化修飾;異常修飾的tau蛋白喪失其促微管組裝的生物學活性;AD腦中蛋白磷酸酯酶活性降低,蛋白磷酸酯酶PP-2A,PP-2B和PP-1可不同程度使ADP-tau和PHF-tau去磷酸化,去磷酸化作用可不同程度恢復AD P-tau和PHF-tau的生物學功能,且其功能活性恢復程度與其去磷酸化程度呈正相關關系;PP-2A和PP-2B的去磷酸化處理可使PHF/NFT結構松懈,釋放PHF原纖維及游離tau蛋白;去糖基化作用使PHF/NFT螺旋性消失,成為直徑為(2.5±0.5) nm的線性束狀纖維絲,這種纖維絲與在體外將正常人類tau與AD P-tau一起保溫所得的纖維絲結構相似;單純去糖基化作用不能顯著增加AD P-tau和PHF-tau的生物學活性,也不顯著增加PHF-tau蛋白的游離量,但去糖基化作用可增加其后的去磷酸化反應對tau功能的恢復及tau蛋白從PHF/NFT中的釋放;多種非脯氨酸指導的和脯氨酸指導的蛋白激酶均可在體外催化tau蛋白發生磷酸化反應,但這些酶單獨使用時均有非常緩慢的動力學;CaMKⅡ可催化tau蛋白262位絲氨酸發生磷酸化,但只抑制其促微管組裝活性的40%;異常磷酸化的tau蛋白不易被CANP水解,去磷酸化降低tau蛋白對CANP的抵抗性。tau蛋白的異常修飾在AD神經原纖維退化中起重要作用,多種酶或膜代謝異常與tau蛋白異常修飾有關,蛋白磷酸酯酶及其激活劑可望對AD神經原纖維退化起抑制或逆轉作用。  
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